Colagenul și elastina sunt exemple de proteine fibroase comune, bine caracterizate, care servesc funcții structurale în organism.
De exemplu, colagenul și elastina se găsesc ca componente ale pielii, țesutului conjunctiv, pereților vaselor de sânge și sclera și corneea ochiului.
Fiecare proteină fibroasă prezintă proprietăți mecanice speciale, rezultate din structura sa unică, care sunt obținute prin combinarea aminoacizilor specifici în elemente structurale obișnuite, secundare.
Acest lucru este în contrast cu proteinele globulare, ale căror forme sunt rezultatul interacțiunilor complexe dintre elementele structurale secundare, terțiare și, uneori, cuaternare.
Colagenul este cea mai abundentă proteină din corpul uman.
Este o structură lungă, rigidă, în care trei polipeptide sunt înfășurate una în jurul celeilalte formând o structură asemănătoare unui odgon.
Aceste polipeptide se numesc α-helix.
O moleculă tipică de colagen este o structură lungă și rigidă în care trei polipeptide
„lanțuri α” sunt înfășurate una în jurul celeilalte într-un triplu helix asemănător unei frânghii.
~ 30% din reziduuri sunt glicină
~ 30 de reziduuri sunt prolină sau hidroxiprolină (HyPro)
Apare și 5-hidroxilizină (HyLys); un loc pentru glicozilare, necesită vitamina C ca reactiv
Deși moleculele de colagen se găsesc în tot corpul, tipurile și organizarea lor sunt dictate de rolul structural pe care îl joacă colagenul într-un anumit organ. În unele țesuturi, colagenul poate fi dispersat ca un gel pentru a sprijini structura, ca în matricea extracelulară sau umoarea vitroasă a ochiului.
În alte țesuturi, colagenul poate fi grupat în fibre strânse, paralele -> rezistență mare, ca în tendoane.
În corneea ochiului, colagenul este stivuit -> transmite lumina cu un minim de împrăștiere.
Colagenul osos apare ca fibre dispuse în unghi unele față de altele -> rezistă la forfecare mecanică din orice direcție.
Superfamilia de proteine de colagen include mai mult de 20 de tipuri de colagen și proteine care au domenii asemănătoare colagenului
Cele trei lanțuri-α polipeptidice sunt ținute împreună prin legături de hidrogen între lanțuri
Variații ale secvenței de aminoacizi a lanțurilor-α-> componente structurale care au aproximativ aceeași dimensiune (lungime de aproximativ 1000 de aminoacizi), dar cu proprietăți ușor diferite.
Aceste lanțuri-α sunt combinate pentru a forma diferitele tipuri de colagen găsite în țesuturi.
Cel mai comun tip de colagen: Tip I, conține două lanțuri numite αl și un lanț numit α2 (α12α2) Tip II, conține trei lanțuri αl (α13).
Colagenul poate fi organizat în trei grupe, în funcție de localizare și funcție în organism.
Tipurile I, II și Ill este colagen fibrilar și are structura asemănătoare unei frânghii descrisă mai înainte pentru o moleculă tipică de colagen.
Fibrele de colagen de tip I se găsesc în elementele de susținere cu rezistență ridicată la tracțiune (de exemplu, tendon și cornee).Fibrele formate din molecule de colagen de tip II sunt limitate la structurile cartilaginoase.
Fibrilele derivate din colagenul de tip Ill sunt predominante în țesuturile mai distensibile, cum ar fi vasele de sânge
Tipurile IV și VII formează o plasă tridimensională, mai degrabă decât fibrile distincte.
De exemplu, moleculele de tip IV se adună într-o foaie sau o rețea care constituie o parte majoră a membranelor bazale.
Membranele bazale sunt structuri subțiri, sub formă de foi, care oferă suport mecanic pentru celulele adiacente și funcționează ca o barieră de filtrare semipermeabilă pentru macromoleculele din organe precum rinichiul și plămânul.
Tipurile IX și XII se leagă de suprafața fibrilelor de colagen, legând aceste fibrile între ele și de alte componente din matricea extracelulară.
Precursorii polipeptidici ai moleculei de colagen sunt formați în fibroblaste (sau în osteoblastele înrudite ale oaselor și condroblastele cartilajului) și sunt secretați în matricea extracelulară.
După modificarea enzimatică, monomerii maturi de colagen se grupează și devin reticulați -> fibrile de colagen.
